研究揭示了对导致肠癌的难以捉摸的端锚聚合酶蛋白的结构洞察

科学家们揭示了一种参与广泛细胞过程的关键蛋白质的内部工作原理——可能为更好、毒性更低的抗癌药物铺平道路。

研究人员使用获得诺贝尔奖的显微镜技术，揭示了端锚聚合酶蛋白如何通过自组装成 3D 链状结构来开启和关闭自身。

他们的研究发表在《自然》杂志上，揭示了对难以捉摸但重要的端锚聚合酶蛋白的关键结构见解，该蛋白在帮助驱动肠癌方面发挥着特别重要的作用。

伦敦癌症研究所的科学家们相信，他们的研究将为新型癌症治疗打开大门，这种治疗可以比目前更精确地控制端锚聚合酶，而且副作用更少。

这一基本发现可能对治疗各种癌症以及糖尿病和炎症、心脏和神经退行性疾病产生影响。

该研究主要由英国癌症研究所、惠康和癌症研究所 (ICR) 资助，ICR 本身就是一个慈善机构和研究所。

Tankyrase 是一种重要的蛋白质，支持“Wnt 信号”——这种信号对身体维持干细胞和进行细胞分裂和发育等过程至关重要，但如果不受控制，可能会引发肠癌等。Tankyrase 还控制对癌症至关重要的其他细胞功能，例如维持染色体末端，即端粒。

与来自同一“PARP 家族”的 PARP1 蛋白不同，tankyrase 仍然知之甚少。虽然阻断 PARP1 的药物已经进入临床，但科学家们仍然不完全理解端锚聚合酶是如何启动的，它是如何发挥作用的，或者如何在不导致不良副作用的情况下阻断它。

在这项研究中，科学家们首次将 PARP1 的激活机制与端锚聚合酶相提并论。他们认为，与 PARP1 类似，tankyrase 通过被招募到特定位点并“自组装”、聚集和改变其 3D 结构来激活自身并发挥其功能。

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