异构体分离新方法给蛋白质氧化研究带来好消息

蛋白质由长链氨基酸组成，大多数蛋白质都含有一个或多个含硫氨基酸蛋氨酸。蛋氨酸中硫原子的氧化是一个重要的生物分子反应，它取决于环境和所涉及的蛋白质，并且可能具有广泛的生物学后果。

有趣的是，硫氧化蛋氨酸可以产生两种不同形式的氧化分子(蛋氨酸亚砜)，只是分子的三维排列不同。这两个版本被称为立体异构体(或更准确地说，非对映异构体，即非镜像立体异构体)。研究硫氧化生物效应的研究人员希望分离这两种立体异构体，但很难做到。

现在，加州大学圣克鲁斯分校的化学家报道了一种分离甲硫氨酸亚砜非对映体的新方法，这为研究其在生物过程中的作用提供了新的机会。在4月6日发表于《化学》(欧洲期刊)的一篇论文中，他们报道获得了两种纯度超过99%的立体异构体。

《加州大学圣克鲁斯分校化学和生物化学助理教授》的第一作者Jevgenij Raskatov说：“由于缺乏可靠的途径获得这些试剂，蛋氨酸氧化领域受到阻碍，我们相信这将是一个巨大的推动力。”

卡尔托夫的实验室与加州理工学院的研究人员合作，并在论文封面上发表了这篇论文。卡尔托夫说，他从该领域的其他研究人员那里听到了对新方法感兴趣的信息。

拉斯卡托夫的团队使用一种叫做超临界流体色谱的先进色谱技术来纯化甲硫氨酸亚砜的立体异构体。超临界流体兼具液体和气体的特性，在色谱中非常有用。研究人员还使用x光结晶学分析了纯化的立体异构体的结构，并证实了其优异的立体化学稳定性。

除了拉斯卡托夫，这篇论文的合著者还包括加州理工学院的斯科特维吉尔和劳伦斯亨灵，加州大学圣克鲁斯分校的肖-李威、卡陈、阿里尔库恩和亚历杭德罗福利。

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