完全识别质子的方法

过去已经推测了一些藻类酶如何在制氢中实现高质子转移率。来自波鸿鲁尔大学的Martin Jinkler博士、Jifu Duan博士、Eckhard Hofmann教授、Thomas Happe教授和来自柏林自由大学的同事追踪质子途径到达[FeFe]-氢酶的活性中心。他们的发现可能使科学家能够创造这种高效但脆弱的生物催化剂的稳定化学复制品。研究人员于2018年11月9日在《自然通讯》杂志上发表了他们的报告。

传输路径带来独特的效率。

在它们的催化中心，氢化酶从两个质子和两个电子产生分子氢(H2)。他们从周围的水中提取这一过程所需的质子，并通过传输链将其转移到催化核心。通过氢化酶的确切质子途径是未知的。“这种转移途径是一个谜，对于理解辅因子和蛋白质之间的相互作用至关重要，这就是为什么生物催化剂比产生氢气的化合物更有效，”这项研究的作者之一马丁温克勒博士解释说。来自RUB的光生物技术研究小组。

酶变体的结构被解码

为了找出哪些氢化酶成分与质子转移有关，研究人员分别对它们进行了替换。它们用功能相似的氨基酸或功能失调的氨基酸来代替每一个。因此，产生了两种不同氢化酶的22种变体。随后，研究人员从不同方面比较了这些变体，包括它们的光谱特征和酶活性。“通过X射线结构分析解决的12种蛋白质变体的分子结构被证明特别有用，”Winkler说。

无功能氨基酸关闭氢化酶。

根据研究人员改变氢化酶的位置和模式，制氢效率下降或完全停止。马丁温克勒说：“因此，我们已经确定了为什么一些变体在酶活性上受到严重破坏，以及为什么其他变体几乎没有受到任何破坏——“每个人都希望如此”。

被取代的氨基酸越靠近催化中心，氢化酶就越不能补偿这些修饰。如果敏感位置没有嵌入功能部件，则停止制氢。“产生的状态类似于质子应力引起的过饱和，质子和氢同时被引入氢化酶，”马丁温克勒解释说。“在我们的项目过程中，我们第一次能够稳定和分析我们在实验中遇到的这种高度瞬态。”

有价值的基线信息

这项研究使得将单个氨基酸的功能分配给[FeFe]氢化酶的酶组的质子转移途径成为可能。“此外，它还提供了关于氧化还原活性的蛋白质质量转移的分子机制及其结构要求的有价值的信息，”Thomas Happe总结道。

基金

该项目由大众汽车基金会、中国奖学金委员会和RESOLV卓越集群(EXC 1069)资助。

　　免责声明：本文由用户上传，与本网站立场无关。财经信息仅供读者参考，并不构成投资建议。投资者据此操作，风险自担。 如有侵权请联系删除！