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tau蛋白的减少能预防帕金森氏症和路易体痴呆症吗

发表在eNeuro杂志上的一项新研究表明答案是否定的。如果这一点得到证实,则该结果与阿尔茨海默病不同,在阿尔茨海默病中,降低脑神经元中内源性 tau 水平对该疾病的多种模型具有保护作用——这进一步表明 tau 在路易体痴呆发病机制中的作用不同于阿尔茨海默病.

既帕金森氏病的痴呆和路易体痴呆的特征在于错误折叠的细胞内聚集的α-突触核蛋白中脑神经元,和这两种疾病一起是阿尔茨海默氏后的神经痴呆的第二种最常见的原因。

阿拉巴马大学伯明翰分校的研究人员由神经病学副教授 Laura Volpicelli-Daley 博士领导,使用了她 11 年前开发的帕金森病模型。Volpicelli-Daley 将非常低浓度的改变的α-突触核蛋白应用于体外或体内神经元。在神经细胞吸收一些纤维的。在细胞内部,改变的 α-突触核蛋白充当种子以吸引天然存在于神经元中的可溶性 α-突触核蛋白。这将可溶性 α-突触核蛋白转化为病理性、不溶性聚集体,损害神经元功能并导致细胞死亡.这些经过修饰的 α-突触核蛋白内含物与帕金森病患者死后大脑中发现的内含物具有相同的形态。

这种疾病模型(称为模板化 α-突触核蛋白内含物形成)用于比较产生正常量 tau 蛋白的神经元与缺乏一种或两种 tau 基因的突变神经元,因此具有较少或没有 tau 蛋白。如果内源性 tau 有助于疾病进展,则杂合子或敲除 tau 突变体预计会显示出保护作用。然而,UAB 研究人员发现与野生型对照没有区别。

在他们的结果中,研究人员首先表明细胞中的 tau 和 α-突触核蛋白之间确实存在相互作用——这两种蛋白质都位于原代培养神经元的突触前末梢和小鼠大脑的皮质中,这与之前的发现一致来自人类大脑的制剂,并有几项体外研究表明这两种蛋白质相互作用。

然而,在体外生长的原代海马神经元中,tau 的减少或完全缺失并不能阻止原纤维诱导的 α-突触核蛋白包涵体的形成。在小鼠中,6 周或 6 周后,tau 的减少或缺失也不能阻止大脑运动控制或边缘区域(包括皮质、杏仁核、海马和黑质致密部)中原纤维诱导的 α-突触核蛋白形成纤维注射后数月。

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