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研究人员识别出与帕金森病发展相关的脑蛋白位置

约翰霍普金斯医学研究人员表示,他们已经确定了 α-突触核蛋白的部分,这种蛋白质是大脑中的一种蛋白质,可使其附着在称为神经元的脑细胞上,并可能导致帕金森病的发展,帕金森病是一种逐渐恶化的疾病,会破坏运动和神经功能。这些发现可能有助于科学家开发出一种治疗方法来抑制蛋白质的不当结合,或许可以减缓或阻止帕金森病的进展。

这项使用细胞研究和小鼠神经元进行的研究结果于 2021 年 6 月 25 日在线发表在《美国国家科学院院刊》上。

在帕金森病中,α-突触核蛋白会错误折叠并呈现异常形状,使其能够结合并聚集在神经元表面。错误折叠的α-突触核蛋白团块,称为α-突触核蛋白原纤维,扩散到其他健康的神经元,最终随着原纤维的堆积而杀死这些细胞。

“这些发现意义重大,因为我们确定了 α-突触核蛋白原纤维的哪一部分在结合过程中很重要,以及它如何导致帕金森病的进展,”该研究的合著者、该研究所神经病学助理教授 Xiaobo Mao 博士说。约翰霍普金斯大学医学院细胞工程博士。

通过几项分子和细胞研究,研究小组专注于错误折叠的 α-突触核蛋白原纤维尖端的一个区域,称为 C 末端,同时添加了 p129,这是一种靠近原纤维末端的化学基团。研究人员从之前的研究中了解到,这两种特性都使原纤维能够与神经元结合并导致细胞死亡。

毛和他的约翰霍普金斯大学医学院同事——包括研究合著者和帕金森病研究员泰德道森,医学博士,约翰霍普金斯大学医学院细胞工程研究所所长和神经病学教授——确定由于受体的正电荷,C 末端可以结合神经元上的受体。当受体被移除时,C 末端不能聚集到神经元并扩散到其他健康细胞。

在健康的 α-突触核蛋白中,C 末端被覆盖,不能与神经元结合。

研究人员还研究了 p129,这是 α-突触核蛋白原纤维中的一组分子,具有额外的化学基团,并且存在于大约 95% 的帕金森氏症和其他路易体神经退行性疾病(如路易体痴呆)患者中。当将带有 p129 和 C 末端的 α-突触核蛋白原纤维注入小鼠神经元时,研究人员发现这些原纤维与神经元受体结合并传播得更快。这有助于更快的细胞死亡和疾病进展。

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